蛋白质的SUMO化和泛素化是两种重要的翻译后修饰方式，它们在细胞过程中发挥着关键作用。这两种修饰都通过共价连接小蛋白（SUMO或泛素）到靶蛋白上，从而调控蛋白的功能、定位、稳定性和相互作用。泛素化通常标记蛋白用于蛋白酶体降解，参与细胞周期、DNA修复和免疫反应等过程。而SUMO化更多参与调控蛋白的稳定性、亚细胞定位和蛋白-蛋白相互作用，影响转录调控、应激反应和信号转导等。尽管SUMO化和泛素化使用相似的酶级联反应（E1激活酶、E2结合酶和E3连接酶），但它们的作用和调控机制不同。有趣的是，这两种修饰在某些情况下可以相互竞争或协同作用，共同调节靶蛋白的命运。例如，SUMO化可能抑制泛素化介导的降解，或者SUMO化本身可以触发特定的泛素化事件。因此，研究SUMO化和泛素化的交叉调控对于理解细胞信号网络和疾病机制具有重要意义。
